LUXOR Pt
La exclusiva tecnología A² de LUXOR garantiza que el metal se pulverice de forma muy controlada y precisa, lo que da como
En biociencias y bioprocesos, la estabilidad de proteínas es un parámetro crítico para garantizar actividad biológica y vida útil. El concepto de protein stability describe la capacidad de una molécula para conservar su estructura nativa frente a cambios de formulación, temperatura, pH o fuerzas mecánicas.
Mediante protein structure analysis es posible evaluar la estabilidad estructural de una proteína y relacionarla con la structural stability descrita en la literatura biofísica. Esta combinación de análisis permite detectar de forma temprana condiciones que favorecen o comprometen la conformación correcta de la proteína.
El equilibrio entre plegamiento de proteínas y desnaturalización de proteínas determina cómo una molécula transita entre estados nativos, parcialmente desplegados y agregados. Experimentos diseñados para estudiar protein folding permiten seguir la adquisición de estructura secundaria y terciaria a lo largo del tiempo o frente a cambios de entorno.
Cuando se aplican agentes desestabilizantes o condiciones extremas, se observa protein denaturation, con pérdida progresiva de orden estructural y, en muchos casos, de actividad biológica. El seguimiento detallado de estos procesos ayuda a definir rangos operativos seguros para cada proteína.
La estabilidad térmica es uno de los aspectos más relevantes de la estabilidad de proteínas en formulaciones destinadas a almacenamiento, transporte y uso en condiciones variables. Ensayos de rampa de temperatura permiten determinar la thermal stability, identificando temperaturas de fusión y puntos de inicio de desnaturalización.
A partir de estas curvas se extrae información cuantitativa sobre estabilidad estructural, lo que facilita comparar lotes de producción, variantes de secuencia o diferentes excipientes, tanto en investigación académica como en programas de desarrollo de bioterapéuticos.
Integrar protein structure analysis en el ciclo de vida de un bioterapéutico permite combinar datos de protein stability, estudios de protein folding y observación de protein denaturation bajo estrés controlado. Con esta visión global, los laboratorios pueden:
Diseñar formulaciones que mejoran la estabilidad térmica y reducen el riesgo de agregación.
Establecer criterios robustos de liberación y comparabilidad entre lotes.
Alinear especificaciones de estabilidad estructural con requisitos regulatorios y objetivos de rendimiento en bioprocesos.
La exclusiva tecnología A² de LUXOR garantiza que el metal se pulverice de forma muy controlada y precisa, lo que da como
Características: Temperatura: de -40°C a +180°C Humedad: desde 30% hasta 98% Iluminación: Iluminación ajustable con lámparas de su elección Configuración de Volúmenes:
Mas que hélice α y lámina β – Determina propiedades estruturales y termodinámicas: Obtiene información y detecta cambios en la estructura secundaria
Mas que hélice α y lámina β – Determina propiedades estruturales y termodinámicas: Obtiene mayor sensibilidad y precisión. Obtiene información y detecta
La robótica reproductiva y la espectrometría de CD de alto rendimiento se combinan para generar datos de calidad compatibles con los métodos